Обмен белков в миофибриллах Миофибрилла — сократительный элемент мышечного волокна — состоит из нитей двух типов тонких и толстых. Толстые нити локализуются в пределах диска А, тонкие нити проходят через диски А и J, отсутствуя только в диске Н. В связи с этим более темными на электронных микрограммах оказываются диски А с более светлой полосой Н, где отсутствуют тонкие нити; наиболее светлыми — диски J, где проходят только тонкие нити.
Наиболее темные диски Z проходят посредине полосы J и ограничивают структурные элементы миофибриллы — саркомеры. Каждая тонкая нить соединяется с окружающими ее толстыми нитями мостиками, посредством которых осуществляется химическое и механическое взаимодействие нитей.
Белки миофибрилл в белковом экстракте из желудочков сердца собаки составляют 53,3% (М. Ф. Бондаренко и М. Е. Райскина, 1956).
Главными белками миофибрилл являются: миозин, актин и тропомиозин. Исследованиями Хаксли (Huxley, 1961) установлено, что А-полосы состоят из нитей миозина, а J-полосы-из нитей актина.
Поперечные мостики между миозином и актином (Hodge, 1961) состоят из тропомиозина, равномерно распределенного по всему саркомеру. Белки неизвестной природы содержатся в мембране Z, линиях N, М и сублиниях зоны Н. Наиболее важным свойством миозина является обнаруженная В. А. Энгельгард-том и М. Н. Любимовой (1939) АТФ-азная активность, т. е. способность миозина отщеплять терминальный фосфат от АТФ с образованием АДФ.
